去磷酸化作用

化合物
2+和Mg2+可增加上述酶对PHFII-tau的去磷酸化作用。 ADP-tau的去磷酸化反应条件除用较低的磷酸酶浓度外［8，9］，其余同PHFII-tau的去磷酸化条件。一、PP-2A和PP-2B可在多部位使PHFII-tau去磷酸化

正文

探讨阿尔茨海默病(AD)脑损伤逆转的可能性及其途径。方法　用去磷酸化和免疫印迹法研究AD脑损伤可逆性。结果　蛋白磷酸酯[zhǐ]酶(PP)-2A和PP-2B可使AD神经原纤维缠结中的II型双螺旋丝（PHFII-tau）在Ser-199/Ser-202去磷酸化，Ser-396/Ser-404部分去磷酸化；此外，PP-2A和PP-2B可分别使PHFII-tau的Ser-46和Ser-235去磷酸化；去磷酸化后PHFII-tau的相对电泳迁移率加快。
可增加上述酶对PHFII-tau的去磷酸化作用。酶的去磷酸化作用具有浓度依赖性，随着酶浓度的增加，去磷酸化作用增强。结论　因为tau蛋白异常过度磷酸化并形成PHF被认为是AD神经原纤维退化的基础，PHF可在体外被蛋白磷酸酯酶去磷酸化的结果提示，AD脑损伤可能是可逆的。
阿尔茨海默(AD)脑中有三种tau蛋白：(1)易溶型非异常磷酸化的tau(C-tau)；(2)易溶型异常磷酸化的tau(ADp-tau)；(3)以双螺旋丝聚集的tau(PHF-tau)。根据PHF-tau在
十二烷基硫酸钠(SDS)中的溶解性，又可将其分为PHFI-tau和PHFII-tau［1］。与ADp-tau和PHFI-tau不同，PHFII-tau还被部分泛素化修饰［2］。
根据Cohen［3］的分类法，大量存在于人脑中的磷酸丝氨酰[xiān]和磷酸苏氨酰蛋白磷酸酯酶主要包括四种类型:PP-1，PP-2A，PP-2B和PP-2C。从过去的研究中发现，PP-2C不使所研究的ADp-tau任何位点发生去磷酸化作用，而PP-1仅对少数位点起反应［4］。推测PP-2A和PP-2B可能在AD脑中tau异常磷酸化过程中起关键作用，所以二者均被选用于本研究。