盐析法
溶液结晶的方法之一
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盐析法是通过向溶液中加入某种物质以降低溶质在溶剂中的溶解度，建立过饱和度进行结晶的方法。所加的物质可以是液体，也可以是固体或气体，只要能与原溶液中的溶剂相溶，但与溶质不相溶，并且易于与溶剂分离（如用蒸馏法）的物质都可以作为添加物。之所以称为盐析法是由于氯化钠是最常见的添加物质，如在联合制碱法中，向低温的饱和氯化铵溶液加入氯化钠，使溶液中更多的氯化被结晶出来。溶液不同，添加物可不同。如水、醇和等都可做添加物使某些溶液产生盐析结晶。[1]
胶体盐析
如向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐[如(NH)SO或NaSO]溶液后，可以使蛋白质凝聚而从溶液中析出，这种作用就叫做盐析。这样析出的蛋白质仍可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质。因此，盐析是一个可逆的过程。利用这个性质，可以采用多次盐析的方法来分离、提纯蛋白质
蛋白质在水溶液中的溶解度取决于蛋白质分子表面离子周围的水分子数目，亦即主要是由蛋白质分子外周亲水基团与水形成水化膜的程度以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。蛋白质溶液中加入中性盐后，由于中性盐与水分子的亲和力大于蛋白质，致使蛋白质分子周围的水化层减弱乃至消失。同时，中性盐加入蛋白质溶液后由于离子强度发生改变，蛋白质表面的电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，之蛋白质分子之间聚集而沉淀。由于各种蛋白质在不同盐浓度中的溶解度不同，不同饱和度的盐溶液沉淀的蛋白质不同，从而使之从其他蛋白中分离出来。简单的说就是将硫酸铵、硫化钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。