亮氨酸拉链（Leucine Zipper），又称亮氨酸剪刀，是蛋白质中的一种常见三维结构模体，主要存在于真核生物和原核生物的蛋白质中，尤其是真核生物。它是一种作为二聚体化结构域的超二级结构，能够使相互平行的α-螺旋之间产生粘附力。亮氨酸拉链包含多个亮氨酸残基，通常每七个氨基酸残基就出现一次，形成一条两性的α-螺旋，疏水区仅位于一侧。这一疏水区提供了一个二聚化的区域，使其能够像“拉链”一样紧密连接。此外，疏水亮氨酸区域对于其结合到DNA至关重要。[1][2][3] 形成机制
亮氨酸拉链的形成是由于来自同一个或多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面相互作用，从而形成一个圈对圈的二聚体结构。在这种结构中，亮氨酸残基位于螺旋的一侧，而其他带电荷的氨基酸则分布在另一侧。当两条肽链上的亮氨酸残基侧链上的分支碳链交错排列时，就会形成所谓的“拉链”。
应用实例
亮氨酸拉链在生物学中有重要应用，例如原癌基因c-fos的蛋白产物中含有亮氨酸拉链区，但它无法形成同源二聚体。然而，它可以与其他蛋白质如c-jun的蛋白产物中的亮氨酸拉链区形成异源二聚体。这种异源二聚体会显示出更强的DNA结合能力和更高的亲和力。