别构效应

1963年J.莫诺等提出的概念
别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

简介

一个 蛋白质与其配体（或其他蛋白质）结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应或变构效应。
别构部位的概念是1963年由法国科学家J．莫诺等提出来的。影响蛋白质活性的物质称为 别构配体或别构 效应物。该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为 协同性。抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为 负效应物。增加活力的现象称为正 协同性，该物质称为 正效应物。受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为 别构酶。
在50年代后期，先后发现某些氨基酸对催化其合成途径第一步反应的酶有抑制作用，这种现象称为反馈抑制。起抑制作用的物质与该酶的底物在结构上完全不同，这种结构不同于底物的抑制物是结合于酶的 活性部位以外的其他部位，即 别构部位而影响酶的活力的。图1以别构酶为例说明正负效应物是如何影响酶活力的。