微管蛋白

tubulin组成微管的蛋白质
tubulin组成微管蛋白质称为微管蛋白。微管蛋白是球形分子,有两种类型:α微管蛋白(α-tubulin)和β微管蛋白(β-tubulin),这两种微管蛋白约占微管蛋白总量的80%~95%,具有相似的三维结构,能够紧密地结合成二聚体,作为微管组装的亚基。α亚基由450个氨基酸组成,β亚基是由455个氨基酸组成,它们的分子量约55 kDa。近年来人们又发现了γ微管蛋白,该蛋白定位于微管组织中心(microtubule organizing center,MTOC),对微管的形成、微管的数量和位置、微管极性的确定以及细胞分裂起到重要作用。

简介

这两种亚基有35~40%的氨基酸序列同源,表明编码它们的基因可能是由同一原始祖先演变而来。另外,这两种微管蛋白与细菌中一种叫作FtsZ的GTPase(分子量为40kDa)同源,这种酶具有和微管蛋白相似的功能,能够聚合并且参与细胞分裂。α和β微管蛋白的亚基都是直径为4nm的球形分子,它们组成的异源二聚体的长度为8nm。α和β微管蛋白各有一个GTP结合位点,位于α亚基上的GTP结合位点,是不可逆的结合位点,结合上去的GTP不能被水解,也不能被GDP替换。位于β亚基上的GTP结合位点结合GTP后能够被水解成GDP,所以这个位点又称为可交换的位点(exchangeable site,E位点)。还有一种微管蛋白,即γ微管蛋白,不是微管的组成成分,但是参与微管的组装。长期以来,Tubulin一直被认为是真核生物特异性的。然而,最近,已显示几种原核蛋白与微管蛋白有关。

结构

系一种球蛋白,是细胞内微管的基本结构单位。它是由两个蛋白质分子,即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的异二聚体;每个这样的二聚体又与两个核苷酸分子相结合,一个是紧密结合,另一个为疏松结合,而且可以快速交换。分子量12万,沉降系数6s。微管蛋白有两个尺寸相等而结构不同的亚基(α和β)。其亚基分子量为5.5万。微管蛋白具有专一性地与某些抗有丝分裂药剂,如秋水仙碱(colchicine)、长春花碱和鬼臼素等相结合。一旦与秋水仙碱相结合后就阻止了α-、β-微管蛋白(亚单位)聚合成微管蛋白质,从而完全失去形成微管的功能。微管蛋白对于保持细胞形状、运动、胞内物质运输起到了不可或缺的作用。