丙酮酸激酶[1]（Pyruvate kinase，简称PK），又称为丙酮酸磷转称酶或磷酸丙酮酸激酶，是一种参与糖酵解系统的酶，其分子式为C9H9N，缩写式为ATP：丙酮酸-2-O-磷酸转移酶。在糖酵解过程中，它催化了形成第二个ATP的关键反应。EC编号为2.7.1.40。该酶能够将磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）和ADP转化为丙酮酸和ATP，同时产生能量。除了需要二价金属离子（如Mg2+和Mn2+）外，还依赖于一价金属离子（如K+、Rb+、Cs+），其中K+在生理环境中发挥重要作用。丙酮酸激酶的分子量约为25万。 生理功能
丙酮酸激酶在糖酵解过程中扮演重要角色，通过催化磷酸烯醇式丙酮酸和ADP之间的反应，生成ATP和丙酮酸。这一过程是糖[2]酵解的主要限速步骤之一。丙酮酸激酶具有多种同工酶形式，包括M型和L型。M型分为M1和M2两个亚型，分别在不同组织中有不同的分布 模式。M1主要分布在心肌、骨骼肌和脑部，而M2则主要存在于脑部和肝脏。L型同工酶主要存在于肝脏、肾脏和红细胞中。在心肌细胞受损时，丙酮酸激酶会被释放进入血液，因此其检测可以用于判断是否存在心肌梗死的情况。 化学性质
丙酮酸激酶的化学反应需要镁离子作为辅助因子。在有氧条件下，糖酵解途径的最后一环由丙酮酸激酶催化，生成最终产物丙酮酸。而在缺氧环境下，丙酮酸会进一步转化成乳酸或乙醇加二氧化碳。