脂蛋白脂肪酶
由巨噬细胞等细胞合成的糖蛋白
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简介
活性LPL以同源二聚体形式存在，通过静电引力与毛细血管内皮细胞表面的多聚糖结合，肝素可以促进此结合形式的LPL释放入血，并可提高其活性。LPL生理功能是催化CM和VLDL核心的TG分解为脂肪酸和单酸甘油，以供组织氧化供能和贮存。LPL还参与VLDL和HDL之间的载脂蛋白和磷脂的转换，ApoCⅡ为LPL必备的辅因子，其中的C端第61-79位氨基酸具有激活LPL的作用。在哺乳类动物如牛、鼠和猪等LPL的酶蛋白质一级结构有87％-94％的同源性，事实表明，LPL在进化过程中具有高度保守性，人类LPL 、肝脂酶（hepatictriglyceridelipase，HTGL）及胰脂酶具有高度相似的氨基酸序列，推测三者可能起源于同一个基因家族，有共同的作用机制。
LPL基因位于第8染色体短臂8p22，长约35kb，由10个外显子和9个内含子组成，编码475个氨基酸残基的蛋白质，LPL基因位点存在多态性，主要分布在LPL基因内含子和侧翼序列中，其中内含子6中PVUⅡ多态位点和内含子8中HindⅢ多态位点与高脂血症有关，并为高脂血症的家系连锁分析提供了遗传标记。
LPL在实质细胞的粗面内质网合成，新合成的LPL留在核周围内质网，属于无活性酶，由mRNA翻译合成的无活性LPL，称为酶前体，再经糖基化后，才转化成活性LPL。从细胞中如何分泌，目前认为有两种机制，其一是细胞合成LPL后直接分泌，不贮存于细胞内，即称为基本型分泌；其二是调节型分泌，某些细胞新合成的LPL贮存在分泌管内，一旦细胞受到一个合适的促分泌刺激，LPL即分泌，此时分泌往往大于合成。所有细胞都具有基本型分泌，只有少部分细胞兼有两种分泌形式。存在于细胞膜外表面的硫酸肝素糖蛋白（heparinsulphateproteoglycans，HSPG）使酶保持一种无活力的浓缩状态，然后通过一个尚未阐明的机制由肝素促 使分泌，即肝素后刺激血浆中得到活化的LPL，分布在含甘油三酯的脂蛋白中，主要是分解CM和VLDL的甘油三酯，并结合和附着在这些脂蛋白残粒中，可能作为肝摄取这些颗粒的信号。